Țesutul conjunctiv formează suportul structural al viețuitoarelor, în special la vertebrate. Aceste țesuturi îndeplinesc o varietate de funcții în întregul corp, iar elementele de bază ale multora dintre aceste țesuturi conjunctive sunt fibrele de colagen.
Colagenul este o proteină – de fapt cea mai abundentă proteină din natură. Drept urmare, nu ar trebui să ne surprindă faptul că, până în anul 2018, fuseseră identificate aproximativ 40 de subtipuri de colagen.
Nu toate tipurile de colagen sunt formate din fibre, care, la rândul lor, sunt alcătuite din fibrile (formate din grupuri de triplete de molecule individuale de colagen). Există cinci tipuri principale de colagen, denumite I, II, III, IV și V. Colagenul prezintă caracteristica avantajoasă de a rezista la forțele de întindere și tracțiune. Datorită prevalenței absolute a colagenului în organismul uman, tulburările care îi afectează sinteza sunt numeroase și pot fi grave.
Tipuri de țesut conjunctiv
După consistența substanței fundamentale, țesuturile conjunctive pot fi: moi, semidure (țesut cartilaginos), dure (țesut osos) și fluide (sânge).
Colagenul este o formă de țesut conjunctiv moale. Acest tip de țesut include fibre, substanță fundamentală, membrane bazale și o varietate de celule conjunctive libere (care circulă în sânge). Pe lângă fibrele de colagen mai există fibre reticulare și fibre elastice.
Colagenul nu se găsește în substanța fundamentală, dar este o componentă a anumitor membrane bazale, care reprezintă interfața dintre țesutul conjunctiv însuși și orice alt țesut pe care acesta îl susține.
Sinteza colagenului
După cum a fost menționat anterior, colagenul este o proteină, iar proteinele sunt alcătuite din aminoacizi. Lanțurile scurte de aminoacizi se numesc peptide, în timp ce polipeptidele sunt mai lungi, însă nu sunt proteine funcționale.
La fel ca toate proteinele, colagenul este sintetizat la suprafața ribozomilor din celule. Aceștia utilizează instrucțiunile din acidul ribonucleic (ARN) pentru a produce polipeptide cu catenă lungă denumite procolagen. Acest compus este modificat în diferite forme în reticulul endoplasmatic al celulei. La anumiți aminoacizi sunt adăugate molecule de zaharuri, grupări hidroxil și legături sulf-sulf.
Fiecare moleculă de colagen destinată unei fibre de colagen este împletită sub forma unui triplu helix cu alte două molecule de colagen, ceea ce îi conferă o stabilitate structurală. Înainte ca molecula de colagen să devină matură, capetele sale sunt tăiate pentru a forma o moleculă denumită tropocolagen (o altă denumire pentru colagen).
Clasificarea colagenului
Deși au fost identificate peste 30 de tipuri distincte de colagen, doar o parte mică a acestora este importantă din punct de vedere fiziologic. Primele cinci tipuri de colagen, desemnate prin literele romane I, II, III, IV și V, sunt de departe cele mai des întâlnite în corp. De fapt, 90% din colagenul din organism este reprezentat de colagenul de tip I.
Colagenul de tip I (uneori numit și colagenul I) alcătuiește fibrele de colagen și se întâlnește în piele, tendoane, organe interne și partea organică (care nu este alcătuită din minerale) a oaselor. Colagenul de tip II se găsește predominant în cartilaje. Colagenul de tip III este componenta principală a fibrelor reticulare, fapt care poate crea confuzie, deoarece aceste fibre nu sunt considerate ”fibre de colagen” așa cum sunt fibrele formate din colagenul de tip I; adesea, colagenul de tip I și tip III se întâlnesc împreună în același țesut. Colagenul de tip IV se găsește în membranele bazale, iar colagenul de tip V se întâlnește în păr și la suprafața celulelor.
Colagenul de tip I
Deoarece colagenul de tip I este atât de răspândit, ele este ușor de izolat din țesuturi și a fost primul tip de colagen descris formal. Proteina de colagen de tip I constă din trei compuși moleculari mai mici, dintre care doi se numesc lanțuri (catene) α1 (I), iar al treilea se numește lanț (catenă) α2 (I). Aceste trei molecule sunt împletite sub forma unui triplu helix lung. Aceste helixuri triple sunt stivuite pentru a forma fibrile, care, la rândul lor, sunt grupate în fibre de colagen. Așadar, în colagen, ierarhia de la cel mai mic la ce mai mare este următoarea: catena α, molecula de colagen, fibrila și fibra de colagen.
Fibrele de colagen se pot întinde foarte mult fără a se rupe. Acest lucru le face foarte importante pentru tendoane, care conectează mușchii de oase și, prin urmare, trebuie să poată tolera forțe mari fără a se rupe, oferind în același timp o flexibilitate crescută.
În afecțiunea numită osteogeneză imperfectă (boala oaselor de sticlă), colagenul de tip I nu este produs în cantități suficiente sau colagenul sintetizat prezintă deficiențe în compoziție. Acest lucru duce la slăbiciune osoasă și la neregularități în țesutul conjunctiv.
Colagenul de tip II
Colagenul de tip II formează și el fibre, însă acestea nu sunt la fel de bine organizate ca fibrele de colagen de tip I. Acestea se găsesc în principal în cartilaje. Fibrilele de tipul II nu sunt așezate în paralel, ci mai mult sau mai puțin aleatoriu.
Cartilajul, deși este principalul loc în care se întâlnește colagenul de tip II, este format în principal dintr-o matrice constând din proteoglicani (molecule de glicozaminoglicani înfășurate în jurul unui miez proteic cilindric). Întregul ansamblu face cartilajul compresibil și elastic, trăsături potrivite pentru amortizarea șocurilor asupra articulațiilor.
Se crede că tulburările de formare a cartilajului care afectează scheletul, cunoscute sub numele de condrodisplazie, sunt cauzate de o mutație a genei din ADN care codifică cu molecula de colagen de tip II.
Colagenul de tip III
Principalul rol al colagenului de tip III este acela de formare de fibrelor reticulare. Aceste fibre sunt foarte înguste, având un diametru de doar 0,5-2 microni. Fibrilele de colegan de tip III au o orientare mai mult ramificată decât paralelă.
Fibrele reticulare să găsesc din abundență în țesuturile mieloide (măduva osoasă) și limfoide, unde oferă suport celulelor specializate implicate în producerea celulelor sanguine. Ele sunt produse fie de fibroblaste, fie de celulele reticulare, în funcție de localizarea lor.
Unul dintre cele aproximativ 10 subtipuri ale bolii numite sindromul Ehlers-Danlos, care poate duce la o ruptură fatală a vaselor de sânge, este cauzat de o mutație a genei care codifică colagenul de tip III.
Colagenul de tip IV
Colagenul de tip IV este o componentă majoră a membranelor bazale și este organizat sub forma unor rețele ramificate. Acest tip de colagen nu prezintă ceea ce se numește periodicitate axială, adică nu prezintă un tipar repetitiv de-a lungul lungimii sale și nu formează deloc fibre.
Colagenul de tip IV face parte din stratul interior al membranei bazale, denumită lamina densa. Pe ambele părți ale acesteia se găsesc lamina lucida și lamina fibroreticularis, aceasta din urmă conținând colagen de tip III sub formă de fibre reticulare, precum și colagen de tip VI, mai rar întâlnit.
Sursa: Sciencing.com